Реферат - Амінокислоти одержання, властивості, роль у біології

H2N-CH2COOH—HNO2 ®N2+H2O+HOCH2-COOH
Ефіри амінокислот утворюють при цьому досить стійкі діазосполуки:
CH2-CH2-COOC2H5—HNO2---2H2O®N2CH-COOC2H5
Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:
NєN+--CH-COOC2H5«-N=N+=CH-COOC2H5
Він використовується при органічному синтезі.
5.Аміногрупа в амінокислотах легко ацілюється при дії ангідридів або галогенангідридів кислот:
CH2NH2 CH2-NH-COCH3
/ +(CH3CO)O2® / +CH3COOH
COOH COOH
6.При алкіруванні аміногрупи утворюються вторинні, третинні амінокислоти та зрештою чотирьохзамісні амонійні луги. Внутрішні солі таких лугів називають бетаінами.
7. В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксилу амінокислоти поводять себе порізному:
1) a-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:
CH3-CH-CO---OH CH3-HC-CO
|
H-NH+NH—H ® NH NH+2H2O
|
НO—CO-CH-CH3 OC-CH-CH3
2) b-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:
CH2-CH-COOH
І | ® CH2=CH-COOONH4
NH2 H
3)g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами:
H2C CH2 H2C CH2
H2C CO -H2O® H2C CO
HN---H OH NH

Цим корис
туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.
8. В реакціях заміщення a-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення d- та l-бромпропіонових кислот та d- і l-аланіна по наступній схемі:
d-бромпропіонова кислота---NH3®d-Аланін
­ NOBr Ї NOBr
l-Аланін ¬NH3- l-Бромпропіонова кислота
Інверсія або збереження конфігурації під час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція проходить.
9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору(зміна забарвлення на синє).
Комплексони. Комплексонами називають групу a-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:
CH2-COOH CH2-COOH нітрилтриоцтоав
H-N HOCO-CH2-N кислота
CH2-COOH CH2-COON
імінодиоцтова кислота
в&гBy Shestopal Ruslan 1998
ТАБЛИЦЯ.L-амінокислоти знайдені в білках
(CH3)2CH-CH2-CH-COOH
|
NH2
Leu
(CH3)2CH-CH-COOH
|
NH2
Val
CH3-CH-COOH
|
NH2
Ala
H2N-CH2-COOH
Gly
CH3-CH2-CH-CH-COOH
| |
CH3 NH2
Ile
-CH2-CH-COOH
|
NH2
Phe
H2N-CO-CH2-CH-COOH
|
NH2
Asn
H2NCOCH2CH2CH-COOH
|
NH2
Gin
CH2-CH-COOH
|
NH NH2
Trp
-COOH
NH
Pro
HO-CH2-CH-COOH
|
NH2
Ser
CH3-CH-CH-COOH
| |
OH NH2
Thr
HO- -CH2-CH-COOH
|
NH2
Tyr
HO
-COOH
NH
Opr
NH2
|
NS-CH2-CH-COOH
Cys
NH2
|
S-CH2-CH-COOH
|
S-CH2-CH-COOH
|
NH2
Cys-Cys
CH3-S-CH2-CH-COOH
| NH2
HOOC-CH2-CH-COOH
|
NH2
Met
HOOC-CH2-CH2-CH-COOH
|
NH2
Glu
H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH
|
NH2

Lys
H2N-C-NH-CH2CH2CH2-CH-COOH
|| |
NH NH2
Arg
N
-CH2-CH-COOH
NH |
NH2
His
ЗВ’ЯЗКИ
Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних звязків з різними реакційноздатними групами.
Пептидний звязок. Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.
Іонний звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.
Дисульфідний звязок. Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.
Водневий звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групах -OH або -NH , намагаються узагальнити електрони з наййближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на на стабільність в молекулі значний( наприклад структура шовку).
Біосинтез амінокислот- це процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот(процеси ферментативного взаємоперетворення).
В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі може здійснюватися із метаболів циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неї -аспарагін:
Оксалоацетат+Глутамат®Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;
Аспарагінова кислота+NH3+АТФ®Аспарагін+H3PO4 .
Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.
Аланін з пірувату утворюється двома шляхами: переамінуванням і відновним амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серину -гліцин, з рибозо-5*-фосфату можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін®тирозин; метіонін® серин; серин ® гліцин; орнітин ® аргінін; метіонін ® цистеїн.
Синтез незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів - НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою.
ВИКОРИСТАНА ЛІТЕРАТУРА:
1. Ф.Ф.Боєчко, Л.О.Боєчко.Основні Біохімічні поняття, визначення і терміни
2. А.А.Петров, Х.В. Бальян, А.Г. Трощенко. Органічна Хімія.
3. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Москва: Мир. 1996 рік.